2026.10.24 号：CNF1–BCAM（大腸菌）、ALP・ProtK（緑膿菌ほか）ほか

Picked up Today’s Structure2026.10.241 Article

大腸菌の毒素CNF1は、ラミニンに似た形で受容体BCAMに結合する

毒素の全長・受容体との複合体・ラミニン511との複合体を解き、毒素由来のT細胞エンゲージャーを作った

PaperStructural basis of laminin mimicry by E. coli CNF1 and its therapeutic potential for cancer immunotherapy

First authorYuyuan Zheng (Zhejiang University School of Medicine, China)

CorrespondingJie Sun, Chun Zhou (Zhejiang University School of Medicine, China)

JournalNature Communications

Published2026.09.22

LicenseCC BY-NC-ND 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

BCAM（受容体）Basal cell adhesion molecule
CNF1（毒素）Cytotoxic necrotizing factor 1

疑問・課題: CNF1 毒素が受容体 BCAM に結合する仕組みと、BCAM のラミニン 511 との関係は十分に分かっていなかった。
アプローチ: 全長 CNF1、CNF1–BCAM、ラミニン 511E8–BCAM の構造をクライオ電顕で解き、結合親和性や競合も測った。
結果: CNF1 の D5 ドメインは BCAM の V2 ドメインに、ラミニンと同様の平行β シートで結合し、Kd は約 3 nM と強かった。
わかったこと: CNF1 はラミニン 511 を細胞表面から押しのけられる。この高親和性の結合を使ったT細胞エンゲージャーは、がん細胞を殺した。
残された課題: 実際の感染での毒素と宿主タンパク質の濃度は確定が難しく、置換の規模は予測できない。

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Highlights

全長 CNF1 では触媒ドメイン D5 の入口が溶媒に露出していたが、全長の脱アミド化活性は D5 単独より弱かった。著者は D2 と D5 の相互作用が D5 の動きを制限する可能性を挙げている。

原文

“It’s possible that the D5-D2, D5-D4 interaction in full-length CNF1 limits certain conformation changes required for full catalytic activity.”Results

CNF1 の D5 のβ26（770–776）が BCAM V2 のβ17 と平行β シートを作る。ラミニン α5 の LG1 も同様にβ17 と結合し、毒素はラミニンの結合様式をまねている。β26 を丸ごとアラニンにした M7 変異では結合がほぼ消えた。

原文

“At site1, β10 in LG1 forms a parallel beta sheet with β17 in BCAM V2, analogous to CNF1 D5-BCAM V2 interaction (Fig. 4C and Fig. 3A).”Results

CNF1 の D5 に抗 CD3 の scFv をつないだT細胞エンゲージャーは、BCAM が多い卵巣がん細胞を低 pM で殺し、マウスのモデルでは腫瘍の進行を抑えた。親和性を下げた Y772A 型は効きが弱く、親和性で効力を調節できる可能性がある。

原文

“scFvCD3-D5C866S functioned effectively as a TCE and induced potent tumor lysis by T cells at low pM concentrations.”Results

Lab Notes

発現系: CNF1 は大腸菌 Rosetta (DE3)、BCAM は Hi-5 昆虫細胞、ラミニン 511E8 は 293 F 細胞で発現。
コンストラクト: 全長 CNF1 は N 末端に MBP タグを付けて解析。BCAM は V1–C3 の細胞外領域、ラミニンは E8 断片。
精製: MBP カラムと陰イオン交換、BCAM は Ni-NTA とゲルろ過。
結晶化／グリッド作製: Quantifoil R1.2/1.3 に 3 μL をのせ、20 °C・湿度100%で Vitrobot 凍結。結晶は D5–BCAM V1-C1 を約 8 mg/mL でハンギングドロップ。
データ収集・解析: Titan Krios（300 kV）と Falcon4 で収集し、cryoSPARC で処理。

10.15 · 02IgLON5抗体は二量体を壊さず、受容体の集合を促しうる同じファミリー（Pfam）：V-set、Ig_3
10.12 · 03アベルマブの結合面は、HDX-MSと固体NMRでも結晶構造と一致した同じファミリー（Pfam）：V-set、C2-set_2
10.28 · 03小さなキナーゼのATP結合部位が、鋳型照合で見えた同じファミリー（Pfam）：V-set

New Structure2026.10.242 Articles

アルカリホスファターゼとプロテイナーゼKが、繊維を作る

クライオ電顕で、緑膿菌ALPのフィラメントとProtKのナノチューブの構造を決めた

PaperProtein polymers proliferate: polymerization of phosphatases and proteases

First authorRavi R. Sonani (University of Virginia Medical School, USA)

CorrespondingEdward H. Egelman (University of Virginia Medical School, USA), Romé Voulhoux (Aix Marseille Université, France), Mike Sleutel (Vrije Universiteit Brussel, Belgium)

JournalMicrobiology Spectrum

Published2026.10.01

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

ALP（ホスファターゼ）Alkaline phosphatase H

疑問・課題: 酵素が繊維になって活性を調節する例は知られるが、よく使う2つの酵素の重合は報告がなかった。
アプローチ: 細菌試料のクライオ電顕像に写った未知の繊維を、再構成とモデル構築で同定した。
結果: 緑膿菌ALPの二量体がらせん状に並ぶ繊維（約3.7 Å）と、ProtKの中空ナノチューブ（3.2 Å）が見つかった。
わかったこと: ALPの繊維は未同定の密度が足場らしく、ProtKの管は濃度による詰まりと整合する。
残された課題: 生理的な意義は不明で、活性への影響は今後の実験が必要だ。

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Highlights

ALP の二量体は 1 個ごとに 28.4 Å 進み 83.2° ねじれて並び、らせんになる。軸の中心と外周には、タンパク質ではない正体不明の密度が走る。

原文

“Tilted at ~40° relative to the central filament axis, these ALP dimers assemble into a 1-start helix with a rise of 28.4 Å and a twist of 83.2° per dimer.”OBSERVATION

密度に接する ALP の表面は正に帯電し、39-KKK-41 や R219・R248 が接する。大腸菌 ALP にこれらの残基はない。著者は、密度の正体を負電荷の分子（DNA や多糖など）と考えている。

原文

“Such concentrated electropositive tracks indicate that these unknown densities represent negatively charged biomolecules”OBSERVATION

ProtK は 8 本のプロトフィラメントが逆向きに並び、外径約 170 Å・内径約 90 Å の管になる。単量体は既存の結晶構造とほぼ同じで、活性部位は管の外に開いている。

原文

“Outer diameter: ~170 Å, inner diameter: ~90 Å.”Figure legends

Lab Notes

結晶化／グリッド作製: ALP はリン酸制限下で育てた緑膿菌の細胞外の剪断試料、ProtK は市販品で分解したケーブル細菌の細胞壁（サッキュラス）の試料。
データ収集・解析: ALP は対称性を課さない再構成（約3.7 Å）、二量体は C2 で局所精製（約3.3 Å）。ProtK はらせんパラメータ rise 8.36 Å・twist −83.72°（3.2 Å）で、ModelAngelo で自動構築。

同じβ鎖でも、α鎖が違うとT細胞受容体の抱き方が変わる

SARS-CoV-2 ORF3aペプチドを認識するパブリックTCRとプライベートTCRを約3 Åで比べた

PaperUnveiling structural determinants of peptide recognition by public and private SARS-CoV-2-specific T-cell receptors

First authorCaner Akıl (University of Oxford, UK)

CorrespondingRicardo A. Fernandes, Tao Dong, Peijun Zhang (University of Oxford, UK)

JournalNature Communications

Published2026.09.22

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

TCR α鎖（受容体）T cell receptor alpha chain
TCR β鎖（受容体）T cell receptor beta chain
ORF3aペプチド（抗原）SARS-CoV-2 ORF3a_207-215 epitope
HLA-A（MHC）MHC class I antigen
β2ミクログロブリンBeta-2-microglobulin

疑問・課題: 多くの人に現れるパブリックTCRと個人固有のプライベートTCRで、構造の違いが十分に分かっていなかった。
アプローチ: 同じペプチド–HLA複合体を認識する2つのTCRを、クライオ電顕とアラニン置換で比べた。
結果: 親和性はどちらも約7〜10 μMだが、TCRpubはペプチド中心、TCRprivはHLAの両ヘリックスに接触が分かれた。
わかったこと: α鎖の組み合わせが変わると、共通のβ鎖の上でも抗原結合面の作りが変わる。
残された課題: 1組の比較なので、一般性は他のTCR/pMHCでの調査が必要だ。

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Highlights

2 つの TCR は CDR3β の 4 残基だけが違う（TCRpub は AGDL、TCRpriv は WTGV）。TCRpriv の Trp94 はペプチドの Leu8 と HLA の Thr71 に接するが、TCRpub では Ala94 になり、この接触がなくなる。

原文

“In TCRpub, the backbone of peptide residue Asp4 forms a hydrogen bond with Arg53, and Ala94 of the CDR3β loop (within the AGDL motif) makes a moderate hydrophobic contact with Tyr5 of the peptide (Fig. 4b).”Results

ペプチドを 1 残基ずつアラニンに替えると、TCRpub はより多くの位置で活性が下がり、Asp4 の置換で特に大きく下がった。TCRpriv は置換に強く、Asp4 の置換も比較的よく許した。

原文

“TCRpub was affected by alanine substitutions across more positions of the peptide, indicating a greater dependence on peptide side chains for productive recognition.”Results

約 93 kDa と小さく、親和性が μM 程度の野生型 TCR/pMHC を、各 400〜600 万粒子と 30° 傾斜像で解析した。親和性を高めた改変体を使わず、野生型の配列のまま約 3 Å の地図が得られた。

原文

“we collected a large dataset for each complex (4-6 million particles) and additionally recorded images at a 30° tilt angle.”Results

Lab Notes

発現系: TCR は Expi293F 細胞に α・β 鎖を共発現。HLA-A*01:01 重鎖と β2m は大腸菌の封入体から調製してリフォールディング。
コンストラクト: TCR は膜貫通領域を除いた細胞外ドメインのヘテロ二量体。HLA-A*01:01 重鎖は 1–276 にビオチン化配列を付加。
精製: TCR は Ni-NTA の後 HRV 3C でタグを切り、Superdex 200 Increase でゲルろ過。
結晶化／グリッド作製: 0.5–1.0 mg/mL の複合体を架橋せず、Quantifoil R1.2/1.3 に Vitrobot Mark IV で凍結した。
データ収集・解析: Titan Krios（300 kV）で撮影し、cryoSPARC と RELION-5 で解析。初期モデルは AlphaFold3 で作り、Coot・Phenix で精密化。

10.19 · 12Fab の VH だけで WT1 ペプチド提示を見分ける抗体を設計した同じタンパク質：B2M
10.28 · 03小さなキナーゼのATP結合部位が、鋳型照合で見えた同じファミリー（Pfam）：C1-set
10.22 · 05AlphaFoldでMHC-IIの結合ペプチドを種を超えて予測同じファミリー（Pfam）：C1-set

Structure Update2026.10.249 Articles

MBOAT1はリゾPSを側面の入口から受け入れ、PSを放出する

基質・供与体・産物が結合した状態をクライオ電顕で捉え、PS の脂質リモデリングを説明した

PaperCryo-EM structures reveal the mechanism of phosphatidylserine remodeling by membrane-bound glycerophospholipid O-acyltransferase 1

First authorLeehyeon Kim (Memorial Sloan Kettering Cancer Center, USA)

CorrespondingRobert V. Farese, Tobias C. Walther (Memorial Sloan Kettering Cancer Center, USA)

JournalbioRxiv

Published2026.09.02

LicenseCC BY 4.0

疑問・課題: MBOAT 酵素がアシル CoA を選び、リゾリン脂質を受け入れ、産物を放出する仕組みは不明だった。
アプローチ: ヒト MBOAT1 の野生型と触媒変異体のクライオ電顕構造を、脂質解析・酵素活性・MD と組み合わせて調べた。
結果: MBOAT1 はリゾ PS を優先して一価不飽和脂肪酸を持つ PS を作り、基質・供与体・産物の結合した構造が得られた。
わかったこと: リゾ PS は膜側の側面ゲートから入り、PS はその同じ経路で放出されると考えられる。
残された課題: ER 内のリゾ PS・リゾ PE の量は情報が乏しく、実際の基質の解明が課題だ。

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Highlights

精製した MBOAT1 はリゾ PS に強い活性を示し（kcat/Km = 5.77 × 10^4 M^-1 s^-1）、リゾ PE への活性はその約6分の1（0.95 × 10^4）だった。MBOAT1 を欠く細胞では MUFA を持つ PS が減った。

原文

“Cells lacking MBOAT1 specifically had lower levels of MUFA-containing PS species, including PS 18:0/18:1 and PS 16:0/18:1, than WT cells (Fig. 2a).”Results

触媒残基を替えた H381A と N350A で、リゾ PS が側面ゲートから入って触媒ヒスチジンへ近づく2段階の姿が見えた。Arg125 は基質が奥へ進むにつれて約1.5 Å 頭部へ寄った。

原文

“In contrast, the side chain of Arg125 shifted by approximately 1.5 Å towards the phosphoserine head group as the substrate advanced into the acceptor-binding site (Fig. 3h).”Results

オレオイル CoA 結合型では、18 炭素のアシル鎖が疎水性トンネルに入り、Δ9 の二重結合の曲がりに合う狭まりがあった。MBOAT7 より狭く、多価不飽和のアシル CoA を受け入れにくいと考えられる。

原文

“These residues create a narrower pocket that is less compatible with accommodation of acyl-CoA donors carrying multiple cis double bonds.”Results

Lab Notes

発現系: HEK293S GnTI− 細胞にバキュロウイルスで導入して発現。
コンストラクト: 全長ヒト MBOAT1（C 末端に 3C 切断部位と FLAG タグ）。H381A・N350A 変異体も作製。
精製: GDN で可溶化し、抗 FLAG 樹脂とSuperose 6 Increase ゲルろ過で精製。
結晶化／グリッド作製: Quantifoil R1.2/1.3 に 3.5 μL をのせ、Vitrobot Mark IV で凍結。基質は凍結の20〜30分前に加えた。
データ収集・解析: Titan Krios（300 keV）で収集し、cryoSPARC で処理。AlphaFold 3 モデルを初期モデルに使った。

ボツリヌス毒素に似たPG1は、ジスルフィド結合なしで2本の鎖を抱え込む

PG1の軽鎖・重鎖複合体をクライオ電顕で2.73 Åで解き、昆虫SNAP-25を切る活性も調べた

PaperStructure and functional divergence of the non-canonical BoNT-like toxin PG1 and PG2

First authorJinBo Yang (Northwest Agriculture and Forestry University, China)

CorrespondingPeng Chen (Wuhan University, China), Sicai Zhang (Northwest Agriculture and Forestry University, China)

JournalNature Communications

Published2026.09.22

LicenseCC BY-NC-ND 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

PG1 軽鎖（プロテアーゼ）LC
PG1 重鎖（HN・HC）HC

疑問・課題: PG1 と PG2 は軽鎖と重鎖が別の遺伝子にあるボツリヌス毒素様の毒素で、酵素活性と鎖どうしの結びつきは調べられていなかった。
アプローチ: 軽鎖の切断活性を細胞やショウジョウバエの幼虫で調べ、軽鎖と重鎖をリンカーでつないだ PG1 をクライオ電顕で解析した。
結果: PG1 の軽鎖はショウジョウバエの SNAP-25 を N196–E197 で切り、複合体の構造は2.73 Å で決まった。重鎖のベルトはドアのちょうつがい状に軽鎖と接していた。
わかったこと: PG1 は鎖間のジスルフィド結合がなくても非共有結合で緊密に折りたたまれ、従来のボツリヌス毒素とは異なる構造をとる。
残された課題: PG 毒素の自然宿主は特定されておらず、他の昆虫での検証が必要とされている。

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Highlights

PG1 の複合体は、軽鎖・転位ドメイン（HN）・受容体結合ドメインの3ドメイン構成を保ちつつ、軽鎖と重鎖が HN の同じ側に寄った緊密な形をとる。大きさは約107 × 107 × 78 Å。

原文

“The overall structural arrangement of PG1 complex closely resembles the conserved BoNT-like three-domain organization (Dimension: ~ 107 Å × 107 Å × 78 Å), yet exhibits notable differences that distinguish it from canonical counterparts12–14(Fig. 4a–c).”Results

従来の毒素では重鎖のベルトが軽鎖を巻き込むが、PG1 のベルト（E37–I71）は短く、ところどころの接触で軽鎖とかみ合う。軽鎖の F387 は重鎖側の疎水性ポケットに埋まる。

原文

“Most notably, the PG1 HC contains the BoNT-specific “belt” region (residues E37–I71), which in canonical BoNTs wraps around the LC to stabilize the di-chain configuration.”Results

PG1 の軽鎖だけでヨトウガの仲間（アワヨトウ）の幼虫を70%以上死なせ、重鎖を加えても死亡率は上がらなかった。昆虫向けの殺虫剤候補になる可能性がある。

原文

“Injection of PG1 LC alone caused over 70% mortality, with no further increase upon HC addition (Fig. 6e), consistent with cellular results.”Results

Lab Notes

発現系: 大腸菌 BL21 (DE3) で発現。
コンストラクト: PG1 の軽鎖（R333A/Y336A の不活性変異）と重鎖（I5C）を14残基のリンカーでつないだ融合タンパク質。
精製: ニッケルカラムとイオン交換（HiRes S5/50）で精製。構造解析用に20 mM MES pH 6.0、100 mM NaCl に調製。
結晶化／グリッド作製: 約1.3 mg/ml の試料3 μL を Quantifoil R1.2/1.3 Cu 300 メッシュにのせ、Vitrobot で8 °C・湿度100%で凍結。
データ収集・解析: Titan Krios G4、Gatan K3、300 keV。ピクセルサイズ0.84 Å、総線量50 e-/Å²、8,815本のムービー。

11.05 · 01緑膿菌ファージA1002は、尾の繊維を2種類のタンパク質で組む同じ種類：感染・ウイルス・防御系
11.03 · 01AIで絞った阻害剤候補が、Mac1にたしかに結合した同じ種類：感染・ウイルス・防御系
10.30 · 05VSVのポリメラーゼは、N0をRNAの出口そばに留める同じ種類：感染・ウイルス・防御系

ヒト脳のtau線維の形は、マウス脳の中でそのまま受け継がれる

アルツハイマー病と大脳皮質基底核変性症の線維をクライオ電顕で比べた

PaperPrion-like transmission of human tau strains in the mouse brain

First authorSofia Lövestam (MRC Laboratory of Molecular Biology, UK)

CorrespondingMasato Hasegawa (Tokyo Metropolitan Institute of Medical Science, Japan), Michel Goedert, Sjors H. W. Scheres (MRC Laboratory of Molecular Biology, UK)

JournalNature

Published2026.09.30

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

マウス tau（線維）Isoform Tau-A of Microtubule-associated protein tau

疑問・課題: プリオンのように、tau 線維の形（株）が別の個体の脳に伝わっても保たれるかは、実証されていなかった。
アプローチ: アルツハイマー病（AD）または大脳皮質基底核変性症（CBD）の脳から取ったtau線維を野生型マウスの脳に注入し、できた線維をクライオ電顕で調べた。
結果: マウス自身のtauが、AD種では3.6 Å、CBD種では3.4 Åの構造の線維をつくり、種のヒト線維と同じ構造だった。
わかったこと: tau線維は鋳型にそって増える性質（テンプレート播種）で株の構造を保ち、マウスは機構の研究に使える可能性がある。
残された課題: tau種の注入で臨床症状が出るか、毒性が別の段階で起こるかは分かっていない。

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Highlights

AD 種を注入したマウスでは線維の83%が対らせん状線維（PHF）だった。この構造はヒト AD 脳のアルツハイマー型の折りたたみと重なり、原子位置のずれ（RMSD）は0.906 Åだった。

原文

“This structure was identical (with a root mean square deviation for all non-hydrogen atoms of 0.906 Å) to the Alzheimer fold from AD brains30,31.”Seeded filaments identical to the seeds

CBD 種を注入した場合は、74%が1本のプロトフィラメントで、ヒトの I 型 CBD 線維と同じ構造（RMSD 0.576 Å）だった。2本組の線維は10 Å までしか解けず、II 型 CBD 線維の可能性がある。

原文

“A reconstruction of the doublets, to a resolution of 10 Å, suggested that they may be type II CBD filaments.”Seeded filaments identical to the seeds

ヒトとマウスの tau は線維の中心部分で配列が同じなので、種の壁がない。注入したヒト tau は1週間後には検出できなくなり、見つかった線維はマウス tau でできていた。

原文

“The human tau seeds were visible by staining immediately after injection, but they could no longer be detected after 1 week.”Phosphorylated mouse tau filaments

Lab Notes

精製: 脳のサルコシル不溶画分を調製した。
結晶化／グリッド作製: AD または CBD 患者脳由来の種を、6〜18週齢の野生型マウスの線条体に注入し、9〜12か月後の脳から線維を抽出。グリッドは Quantifoil R1.2/1.3 で、Vitrobot Mark IV で凍結。
データ収集・解析: Titan Krios（300 kV）、Falcon4i、Selectris-X エネルギーフィルター。線量は40 e/Å2。

10.23 · 15タウの線維化は、V300付近の1か所から始まる同じファミリー（Pfam）：Tubulin-binding
10.18 · 07ポリユビキチンの位置が動くと、タウ線維の原線維間の接合面がずれる同じファミリー（Pfam）：Tubulin-binding
11.05 · 01緑膿菌ファージA1002は、尾の繊維を2種類のタンパク質で組む同じ種類：感染・ウイルス・防御系

SAMを緩く握るMETTL16は、RNAが結合すると動きが収まる

遷移状態を模す二基質アナログとの結晶構造（約2.2 Å）に、MDとQM/MMを組み合わせた

PaperCatalysis tuned for metabolic sensing: dynamics and mechanism of the RNA methyltransferase METTL16

First authorFiona Stamm (University of Zurich, Switzerland)

CorrespondingQiang Cui (Boston University, USA), Amedeo Caflisch (University of Zurich, Switzerland)

JournalRSC Chemical Biology

Published2026.10.07

LicenseCC BY 3.0

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Proteins & Nucleic Acids

METTL16（メチル基転移）RNA N(6)-adenosine-methyltransferase METTL16

Ligands

BA4I0C(2~{S})-4-[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl-[3-[[9-[(2~{R},5~{R})-5-(hydroxymethyl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]-7~{H}-purin-6-yl]amino]propyl]amino]-2-azanyl-butanoic acid

疑問・課題: RNA と SAM が同時に結合した構造がなく、METTL16 の触媒の仕組みを構造から調べにくかった。
アプローチ: SAM 様の部分とアデノシンをつないだ二基質アナログとの結晶構造を解き、MD と QM/MM で調べた。
結果: 結晶構造は遷移状態を模した配置を示し、RNA ヘアピンがあると MD で SAM が受け口に安定した。
わかったこと: メチル基移動は N6 の脱プロトン化なしに進むと計算され、続く生成物の放出が律速らしい。
残された課題: アナログが小さく、Rループは結晶構造では秩序化しなかった。

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Highlights

BA2・BA4 の結晶構造では、メチル基の供与側と受容側のアデニン N6 が 2.5・2.8 Å、反応に最適な 180° に対し角度は 141°・174° と、メチル基転移に近い配置だった。N184 が触媒に向く向きをとったのは BA4 だけだった。

原文

“Only in the complex with BA4 is N184 in the active conformation.”Results and discussion

METTL3 の D395 に当たる N184 は電荷をもたず、結晶構造ごとに向きが乱れる。SAM のアデニン N1 は METTL16 では水を介した水素結合で、METTL3 の直接の水素結合より弱い。著者は、これが SAM への低い親和性の一因とみている。

原文

“This difference explains, at least in part, the lower SAM affinity of METTL16, which is essential to its function.”Results and discussion

計算では、SAM は 1 µs 未満で外れた。QM/MM のメチル基転移の障壁は AMP で約 22、RNA ヘアピンで約 18 kcal/mol で、実測の速度と合う。MD と QM/MM は計算で、実験構造そのものではない。

原文

“The unbinding of SAM from METTL16 was observed within a sub-microsecond time scale in the presence of AMP or CAGA.”Results and discussion

Lab Notes

発現系: 大腸菌 Rosetta (DE3) で 18 °C 一晩発現（0.5 mM IPTG）。
コンストラクト: His6 タグ付き METTL16(1–291) を pET-duet に挿入。
精製: TEV プロテアーゼでタグを切り、HiLoad 16/600 Superdex 75 でゲルろ過。27 mg/mL に濃縮。
結晶化／グリッド作製: ハンギングドロップで結晶化し、25 mM の BA2 または BA4 に 3 時間ソーキング。
データ収集・解析: DESY の P13 ビームラインで測定し、autoPROC で処理。6B91 を探索モデルに分子置換。

C型肝炎の抗体は、成熟前でも同じ形でE2に結合する

生殖系列に戻した抗体とE2の結晶構造。親和性を上げた改良E2でも、ナイーブB細胞は増えなかった

PaperStructural and biochemical insights into HCV envelope proteins for germline-targeting vaccines

First authorItaiG. Yechezkel (The Hebrew University of Jerusalem, Israel)

CorrespondingNetanel Tzarum (The Hebrew University of Jerusalem, Israel)

JournalPLOS Pathogens

Published2026.10.12

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

AR3C-GL 重鎖（Fab）Fab AR3C GL heavy chain
AR3C-GL 軽鎖（Fab）Fab AR3C GL light chain
HCV E2（外被）HCV E2 envelope protein

疑問・課題: C型肝炎ウイルスに効く広域中和抗体の前駆体が、E2をどう認識するのかは分かっていなかった。
アプローチ: 生殖系列型に戻した4種の抗体 Fab と E2 コアの複合体を結晶構造で調べ、構造を手がかりに E2 を改良した。
結果: どの複合体でも成熟抗体と近い結合様式だった。改良 E2 は親和性が上がったが、ナイーブB細胞への結合は増えなかった。
わかったこと: E2 を認識する鍵の特徴は成熟前から使えるが、親和性を上げるだけではナイーブB細胞を呼び込めない。
残された課題: ワクチン候補の設計には、E2 と前駆体抗体の追加の構造・生化学の解析が必要だ。

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Highlights

4種の生殖系列型 Fab とE2の結晶構造では、抗体の接近角度や CDR ループの位置に大きな違いはなく、重鎖が主役という VH1-69 抗体の結合様式も保たれた。成熟抗体との接触の多くも維持されていた。

原文

“These observations suggest that GL precursors engage the antigen in a manner that closely resembles that of mature Abs.”Results

生殖系列型の抗体は E2 に結合できるが、解離が速く、親和性は成熟型より5〜10倍（AR3A、AR3C、U1）から1000倍超（212.1.1）低かった。構造では特定の相互作用の欠落を指摘できず、著者は CDR ループの動きやすさの違いが影響すると推測している。

原文

“We could not identify a single specific interaction responsible for the decreased binding affinity observed in the GL-reverted Abs.”Discussion

FuncLib と PROSS で E2 を設計し、成熟型抗体とは同程度、生殖系列型の AR3C とは最大で約4倍強く結合する改良型ができた。しかしヒト血液やアカゲザルのナイーブB細胞への結合は野生型と変わらず、PROSS 設計の PD1.0 はむしろ減った。

原文

“These findings indicate that while our computational designs improved the biochemical binding affinity to mature Abs in vitro, these improvements did not translate to enhanced B-cell binding in the NHP model.”Results

Lab Notes

発現系: 抗体は HEK293expi GnTI− 細胞、E2c3 は HEK293T GnTI− の安定発現株などで発現。
コンストラクト: E2c3 は E2 の 412–645 番で、VR2・VR3 を内部欠失し N448・N576 の糖鎖部位を除いた。
精製: 抗体 AR3A を固定した Protein G カラムで精製し、Superdex 200 Increase でゲルろ過。
結晶化／グリッド作製: シッティングドロップ蒸気拡散法で20 °C、タンパク質 10 mg/ml。
データ収集・解析: ESRF の ID30-A1・ID30-A3・ID23-2 で100 K 測定し、Phaser による分子置換で解いた。

11.04 · 02ニワトリMHC BF2*21:01は、幅広いペプチドに規則を持つ同じ種類：免疫（抗体・MHC・TCR・自然免疫）
10.30 · 10抗GFRAL抗体は、GFRALの表面を作り替えてRETをふさぐ同じ種類：免疫（抗体・MHC・TCR・自然免疫）
10.30 · 09サルの抗体は、ヒトの抗体と似た向きでHCVのE2に結合した同じ種類：免疫（抗体・MHC・TCR・自然免疫）

GS-441524を作り変え、コロナウイルスのMac1に効く阻害剤を得た

反応液をそのまま測る方法で最適化し、12pとの結晶構造から結合様式を示した。マウスでは効かなかった。

PaperDevelopment of GS-441524 Derivatives as Potent SARS-CoV-2 Mac1 Inhibitors via a Direct-to-Biology Approach

First authorKewen Peng (The University of Chicago, USA)

CorrespondingHening Lin (The University of Chicago, USA)

JournalEuropean Journal of Medicinal Chemistry

Published2026.09.10

LicenseTDM

疑問・課題: GS-441524 は Mac1 への結合が弱く、薬として使える強さと代謝の安定性を持つ誘導体が必要だった。
アプローチ: 反応液を精製せずに蛍光偏光で測る方法でアミド誘導体を繰り返し最適化し、12p との結晶構造を解いた。
結果: 最良の KP-S54 は、SARS-CoV-2 Mac1 に IC50 44 nM、MERS-CoV Mac1 に 91 nM で結合を阻害した。
わかったこと: KP-S54 は両ウイルスの Mac1 に効く足がかりだが、薬物動態が悪く、マウスでは感染を抑えなかった。
残された課題: KP-S54 の代謝されやすい部位を調べ、薬物動態を改善する必要がある。

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Highlights

GS-441524 の 5 位のアミノ基に、数百種のカルボン酸をアミド結合でつなぐ化合物ライブラリを作った。見つかった有力化合物はグリシンのリンカーを共通に持ち、これが ADP-リボースのピロリン酸の代わりになっていた。

原文

“Initial library construction of a GS-441524 5-NH2 analogue leveraging amide-coupling chemistry with hundreds of different carboxylic acids led to hit structures that share a glycine linker mimicking the pyrophosphate in ADPr.”Introduction

12p との結晶構造では、ヌクレオシド部分の水素結合が保たれ、スルホニル基が Gly46・Gly47 の主鎖 NH と相互作用していた。結合に関わる構造水のうち、ADP-リボースと共通なのは 1 つだけで、残りは 12p に特有だった。

原文

“Among these, only HOH36 is maintained in ADPr binding to SARS-CoV-2 Mac1 while the other three are unique to 12p.”Results

KP-S54 の膜透過性（PAMPA）は Remdesivir に近かったが、マウス肝ミクロソームでの半減期は 17 分だった。マウスの感染実験では、処置群と対照群でウイルス量に差がなかった。

原文

“Although KP-S54 showed less-than-ideal mouse liver microsomal stability with half-life of only 17 min”Results

Lab Notes

発現系: Mac1 は既報の方法で発現・精製（本文に詳細なし）。
結晶化／グリッド作製: Mac1–12p をハンギングドロップ法、20 ℃ で結晶化（31% PEG-4000 など）。
データ収集・解析: CHESS ID7B-2 でデータ収集。PDB 8GIA を鋳型に Phaser で分子置換。

11.03 · 01AIで絞った阻害剤候補が、Mac1にたしかに結合した同じタンパク質：rep
10.28 · 04エブセレンは、C300への結合でMproの二量体を不安定にする同じタンパク質：rep

結核菌FtsZに、断片が結合する新しい部位が15か所見つかった

ONとOFFの2状態が同居する結晶で、断片の結合は状態によって大きく偏った

PaperX-ray crystallographic fragment screening reveals novel and conformationally dynamic ligand-binding sites in Mycobacterium tuberculosis FtsZ

First authorKaylen R. Meeks (Brookhaven National Laboratory, United States)

CorrespondingDale F. Kreitler (Brookhaven National Laboratory, United States)

JournalbioRxiv

Published2026.09.02

LicenseCC0 1.0

疑問・課題: 結核菌の細胞分裂に必要な FtsZ には、薬の足がかりになる結合部位がどれだけあるのかが課題だった。
アプローチ: FtsZ の結晶1,070個に低分子の断片を浸し、X線結晶構造解析と PanDDA で結合する断片を探した。
結果: 149個のデータで断片の結合が見え、結合部位は20か所に分かれた。そのうち15か所はこれまで報告のない部位だった。
わかったこと: FtsZ には薬の足がかりになりうる表面が多く、ON と OFF の2つの形で断片の結合のしかたが大きく違った。
残された課題: 結合の強さや FtsZ の重合・GTP 分解への効果は未測定で、機能への影響は今後の検証が必要とされている。

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Highlights

結晶1,070個のうち714個のデータを解析し、149個で断片の電子密度が見えた（ヒット率21%）。ヒットしたデータの平均分解能は2.08 ± 0.22 Å だった。

原文

“The average resolution of the hit datasets was 2.08 ± 0.22 Å.”Results

1つの結晶に ON 型と OFF 型の2分子があり、同じ条件で比べられた。隠れたポケット2には OFF 型の部位1に59個、ON 型の部位4に23個が結合し、共通するのは6個だけだった。

原文

“The strongest example is cryptic pocket 2, where 59 fragments bind site 1 in the OFF protomer compared with 23 at the corresponding site 4 in the ON protomer, with only six fragments shared between the two sites.”Discussion

H9 と C 末端のβシートの間の部位2には、ON 型に52個の断片が入る。OFF 型では構造の動きでこの領域に近づきにくくなっていた。

原文

“A similarly pronounced conformational dependence was observed at site 2, where 52 fragments occupy a pocket between H9 and the C-terminal β-sheet in the ON protomer, while structural rearrangement substantially reduces accessibility to the corresponding region in the OFF protomer.”Discussion

Lab Notes

発現系: 大腸菌 BL21 Star (DE3)、pET-28b(+)。
コンストラクト: コドンを最適化した FtsZ。N 末端の His タグはトロンビンで切断。
精製: サイズ排除クロマトグラフィーで精製し、2.19 mg/ml に濃縮。
結晶化／グリッド作製: 0.1 M 硫酸アンモニウム、15.6% PEG 3350、0.1 M Bis-Tris pH 5.0 で結晶化（マイクロシーディング）。断片はエコー式液体ハンドラーで加え、平均152分浸漬。
データ収集・解析: NSLS-II の AMX ビームライン（17-ID-1）で回折データを収集。解析は PanDDA。

11.05 · 01緑膿菌ファージA1002は、尾の繊維を2種類のタンパク質で組む同じ種類：感染・ウイルス・防御系
11.03 · 01AIで絞った阻害剤候補が、Mac1にたしかに結合した同じ種類：感染・ウイルス・防御系
10.30 · 05VSVのポリメラーゼは、N0をRNAの出口そばに留める同じ種類：感染・ウイルス・防御系

SRP54の好中球減少症変異を、古細菌の高分解能構造で調べた

Thr114Ala・Thr116del・Gly225Gluの3変異体の結晶構造を、ヒトの報告と比べた

PaperStructure and Function of Archaeal SRP54 Protein Mutants Associated with Human Severe Congenital Neutropenia

First authorMing Yang (University of Florida, United States)

CorrespondingSteven D. Bruner (University of Florida, United States)

JournalACS Omega

Published2026.10.05

LicenseCC BY-NC-ND 4.0

疑問・課題: SRP54 の変異は重症先天性好中球減少症を起こすが、病気の変異が構造をどう変えるのか、高分解能の構造は乏しかった。
アプローチ: 好熱性古細菌 P. furiosus の SRP54 NG ドメインで、病気の変異に対応する 3 変異体と野生型の結晶構造を解いた。
結果: 分解能は 1.32〜1.83 Å で、変異ごとに GTP 結合部位のまわりの構造が乱れる様子が見えた。
わかったこと: Thr114Ala と Thr116del の構造は、ヒトの変異体で報告された結論をおおむね支持した。
残された課題: Gly225Glu の構造は、複合体の中でどう働くかを調べる必要がある。

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Highlights

Thr116 を欠いた変異体では、ヌクレオチドの結合部位で触媒に働く Lys113 が Asp189 から離れ、結合したヌクレオチドとぶつかる位置に来る。GDP を加えて結晶化してもヌクレオチドは結合しておらず、等温滴定熱量測定でも GMPPNP への親和性が下がっていた。

原文

“have revealed a loss of GMPPNP affinity in PfSRP54 delThr116 (Figure S7), consistent with the observed steric clash in the nucleoside-binding pocket.”Results and Discussion

Thr114Ala の結晶には、GDP ではなくグアノシンと硫酸イオンが入っていた。マグネシウムイオンを配位する側鎖が失われたためと解釈され、G2 モチーフのらせんがほどけ、i-box が結合部位から離れていた。グアノシンは GDP の分解産物と推定されている。

原文

“The loss of Mg+2 coordination supports the observation of a stable complex with guanosine instead of nucleoside diphosphate.”Results and Discussion

Gly225Glu の構造（1.70 Å）では、GDP とマグネシウムイオンが結合し、G ドメインは野生型の相同体とほぼ重なった。変異の位置は N ドメインと G ドメインをつなぐループで、グルタミン酸への置換でβターンが崩れ、N ドメインが動いていた。

原文

“The change to a glutamate at position 225 breaks the turn element and shifts the N domain at the interface.”Results and Discussion

Lab Notes

発現系: N 末端にヘキサヒスチジンタグを付けて大腸菌 BL21 (DE3) で発現。16 ℃、IPTG 200 μM で一晩誘導。
コンストラクト: P. furiosus SRP54（UniProt Q8U070）の野生型と、Thr114Ala・Thr116del・Gly225Glu の変異体。pET28 に組み込んだ。
精製: Ni-NTA 樹脂で精製後、透析し、Superdex 75 のサイズ排除クロマトグラフィーで仕上げた。
結晶化／グリッド作製: シッティングドロップ蒸気拡散法。10 mM GDP を加えて共結晶化し、20% グリセロールを含む結晶化液で凍結した。
データ収集・解析: APS（NE-CAT）と NSLS-II（AMX・FMX）で回折データを収集し、PDB 3DM5 を鋳型に分子置換で解いた。

11.05 · 02Doc2Bは、Munc13-1がシンタキシンを開く部位をふさぐ同じ種類：転写調節・シグナル伝達
10.29 · 20エラグ酸は、YTHDF3種すべてのm6A認識を妨げる同じ種類：転写調節・シグナル伝達
10.29 · 15転写因子RamRは、2か所の変異で鏡像体を見分ける同じ種類：転写調節・シグナル伝達

カーボンナノチューブの膜は、クライオ電顕の粒子を溶液から直接つかまえる

標識したナノチューブに細胞抽出液から目的の複合体だけを捕まえ、向きの偏りも減らした

PaperCarbon nanotubes as the supporting film for cryo-EM specimen preparation

First authorJiling Song (Tsinghua University, China)

CorrespondingZi Yuan (Tsinghua University, China), Nan Liu (The University of Hong Kong, China)

JournalNature Communications

Published2026.09.21

LicenseCC BY 4.0

疑問・課題: クライオ電顕の試料づくりでは、気液界面（空気と水の境目）がタンパク質に与える影響が大きな障害になっている。
アプローチ: カーボンナノチューブ（CNT）の膜を電顕グリッドの支持膜にし、親和性タグで修飾して20Sプロテアソームや GroES/GroEL で試した。
結果: 修飾した CNT は目的の粒子だけを捕まえ、GroES/GroEL では向きの偏りの指標 SCF が0.322から0.943に上がった。
わかったこと: CNT は粒子を氷の中でいろいろな向きに配置し、細胞抽出液から目的の複合体を直接精製して電顕にかけられる。

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Highlights

Ni-NTA で修飾した CNT には、His タグ付きの20Sプロテアソームが100 nm あたり5.9個ついた。イミダゾールで洗うと2.0個に減り、修飾なしの対照（2.4個）と同程度になった。

原文

“On average, 5.9 particles per 100 nm on the Ni²⁺-NTA-modified CNTs were observed, and after being washed with 500 mM imidazole, 2.0 particles per 100 nm remained, which was comparable to the 2.4 particles per 100 nm on the NTA-modified CNTs group.”Results

PEG24-ビオチンで修飾した CNT は、ストレプトアビジンで活性化しないと粒子が付かなかった。大腸菌の細胞抽出液から Avi タグ付きの20Sプロテアソームだけを捕まえ、その密度マップも再構成できた。

原文

“Based on the on-grid purification setup, we could reconstruct the density map of 20S proteasome from cell lysates overexpressing Avi-tagged 20S proteasome (Fig. 5d).”Results

CNT に固定した GroES/GroEL の局所分解能では、GroES と反対側の端が低かった。論文は、気液界面に出た側が壊れた可能性を述べ、界面が構造決定を損なうことの直接の証拠とみている。

原文

“Consequently, these results provide direct evidence that the air-water interface can compromise cryo-EM structural determination and that functionalized CNTs could mitigate this effect.”Results

Lab Notes

コンストラクト: Avi タグ付き GroES や His6 タグ付き20Sプロテアソームを使用。
結晶化／グリッド作製: 超配向 CNT アレイから CNT 膜を引き出して電顕グリッドに載せ、Ni2+-NTA または PEG24-ビオチンで修飾。ビオチン修飾はストレプトアビジンで活性化して使用。
データ収集・解析: Titan Krios（300 kV）、K3 カメラ。ピクセルサイズ1.0742 Å、線量50 e-/Å2。再構成は cryoSPARC。

Structure-Based Study2026.10.241 Article

RBDを下に固定する抗体は、マクロファージへの侵入を起こさなかった

公開済みの抗体・スパイク複合体の構造を重ねて立体衝突を数え、偽ウイルスの侵入実験と照らした。

PaperAntibody-mediated SARS-CoV-2 entry and conformational regulation

First authorCasey L. Kiyohara (University of Washington, USA)

CorrespondingCasey L. Kiyohara, Wendy E. Thomas (University of Washington, USA)

JournalMicrobiology Spectrum

Published2026.10.01

LicenseCC BY 4.0

3D を読み込んでいます

RCSB で開く ↗ドラッグで回転 · クリックで拡大して周囲のアミノ酸を表示

PDB 7LD1（論文が使った既存の構造）

Proteins & Nucleic Acids

スパイク（S）Spike glycoprotein
DH1047 重鎖（抗体）DH1047 heavy chain
DH1047 軽鎖（抗体）DH1047 light chain

疑問・課題: SARS-CoV-2 の抗体のうち、免疫細胞への侵入（AME）を起こすものと起こさないものを何が分けるかは、まだよく分かっていなかった。
アプローチ: 既存の抗体・スパイク構造を RBD の上下の状態で 4 群に分け、立体衝突を数え、偽ウイルスで侵入を測った。
結果: THP1 由来マクロファージへの侵入は Group 3 の 2 抗体だけで有意だった。Group 1・2 の抗体はその侵入を阻害した。
わかったこと: RBD の状態の調節の仕方と AME の有無には関連があり、AME を避けるワクチンや抗体の設計に役立つ可能性がある。
残された課題: 上向き優先型や一部の上向き専用抗体が AME を起こす理由は、未解決のままだ。

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Highlights

既発表の抗体構造を、RBD の上下の状態の取り方と AME の有無で 4 群に分けた。同じ群の抗体はエピトープ（抗原の結合面）が似ており、群どうしでは重なりが小さかった。

原文

“We therefore found that antibodies grouped by conformational regulation and AME share similar epitopes.”Results

各抗体を RBD が上または下の 4 種類のスパイク三量体に重ね、立体衝突を数えた。性質が正反対の Group 2 と Group 4 で衝突の分布が似ていたため、衝突の数だけでは優勢な状態を予測できないと著者は述べている。

原文

“Interestingly, Group 2 (down-exclusive) and Group 4 (FcγRIIb AME) antibodies had remarkably similar profiles of clashes across the four spike structures (Fig. 2C)”Results

Group 1・2 の中和抗体は、Group 3 抗体による侵入を中和濃度以下で阻害した。アイソタイプ対照では 50% 阻害に届かなかったため、FcγR の取り合いだけでは説明できないという。

原文

“This isotype control failed to reach 50% inhibition of AME for both Group 3 antibodies in the equivalent tested concentrations.”Results

Lab Notes

発現系: HEK293T に 5 種類のプラスミドを同時導入して偽ウイルスを作製。
結晶化／グリッド作製: HIV-1 由来の非増殖型レンチウイルスにスパイクを載せた偽ウイルスを使った。
データ収集・解析: PDB の公開構造を PyMOL で重ね、ファンデルワールス重なり 1 Å 以上を Chimera で数えた。

10.22 · 09効かなくなった抗体を、設計し直して復活させた同じタンパク質：S
10.22 · 12HKU1のRBDは、未切断のTMPRSS2にも結合する同じファミリー（Pfam）：CoV_S2、bCoV_S1_RBD
10.10 · 01MERS-CoVスパイクの活性化を、時間を追って捉えた同じファミリー（Pfam）：CoV_S2、bCoV_S1_RBD

Not Covered

Multiple allosteric sites allow for synergistic enhancement of GPCR signaling — Sci Adv（新しい構造）
The pan-African natural products library compounds oleanolic acid, poinsettifolin B, and rhuschalcone III disrupt SARS-CoV-2 spike-host ACE2 interactions and SARS-CoV-2 replication — BMC Pharmacol Toxicol（新しい構造）
A novel double-mAb sandwich ELISA utilizing broad-spectrum neutralizing antibodies as an in vitro alternative to the rabies vaccine NIH potency assay — Front Immunol（新しい構造）
Identification of small-molecule inhibitors of the immune system repressor Regnase-1 — NAR Mol Med（新しい構造）

Contents

Picked up Today’s Structure2026.10.241 Article

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