2026.10.16 号：ヒトCLN8（Batten病タンパク質）、DNAAF19–RUVBL1/2（ヒト）ほか

Picked up Today’s Structure2026.10.161 Article

CLN8は、BMPの材料LPGを立体を選んでつくる酵素だ

クライオ電顕で活性部位を示し、Batten病の変異は酵素活性を弱めた

PaperThe Batten disease protein CLN8 is a stereospecific acyltransferase in bis(monoacylglycero)phosphate biosynthesis

First authorPradeep K. Sheokand (University of Cambridge, UK)

CorrespondingKasparas Petkevicius (University of Cambridge, UK)

JournalNature Cell Biology

Published2026.09.15

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

CLN8（アシル転移酵素）Protein CLN8

Ligands

DHA（C22:6）HXADocosa-4,7,10,13,16,19-Hexaenoic Acid
CoACOACoenzyme A

疑問・課題: Batten病の原因タンパク質CLN8が、リソソームの脂質BMPの合成で何をするかは不明だった。
アプローチ: 精製CLN8の酵素反応と、アポ型およびアシルCoA存在下のクライオ電顕構造を調べた。
結果: CLN8はS,S型のGPGに最もよくアシル基を移し、構造ではH138の隣にアシル鎖が見えた。
わかったこと: S,S型GPGからリゾホスファチジルグリセロール（LPG）をつくる立体特異的な酵素で、LPGはBMPの材料になる。
残された課題: CLN8がつくったLPGが、リソソームの内腔へどう移るかは未解決だ。

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Highlights

活性部位はE117・H138・H139・E167・R204からなる。H138にアシル基が一時的に結合する中間体を経るピンポン機構が考えられる。ただし共有結合の密度は見えておらず、著者は水に露出した活性部位のため中間体が不安定なのだろうと説明する。

原文

“continuous covalent density between H138 and the acyl chain was not resolved”Results

二量体の界面近くの膜内ポケットに、予想外にCoAが結合していた。見えたのはCoA部分だけで、アシルCoAだった可能性がある。

原文

“Although only the CoA moiety is resolved in the cryo-EM density, this species may represent acyl-CoA”Results

CLN8の産物であるS,S-LPGを補うと、CLN8欠損細胞とマウス肝臓でBMPが戻り、ゼブラフィッシュの神経症状も改善した。ただし成体マウスの脳では回復がごくわずかだった。

原文

“recovery of 18:1–18:1 BMP in the brains of S,S-LPG-treated Cln8mnd/mnd mice was substantially poorer”Results

Lab Notes

発現系: 構造解析用のヒトCLN8は酵母 W303.1B で発現（ガラクトース誘導）。
コンストラクト: コドン最適化したC末端Hisタグ付きのヒトCLN8。Factor Xaでタグを切断。
精製: LMNGで膜を可溶化し、Ni-Sepharose、続いてサイズ排除クロマトグラフィー。
結晶化／グリッド作製: 基質結合型はCLN8を100 µMのC18:1-CoAまたはC22:6-CoAと室温で1時間。Vitrobot Mark IV、4℃・湿度95%、ブロット3.0秒。
データ収集・解析: Titan Krios＋Falcon 4i＋Selectris Xフィルター。cryoSPARC v3.3.2で処理し、最終 2.69–3.65 Å。

New Structure2026.10.162 Articles

DNAAF19は、シャペロンRUVBL1/2に結合して働くらしい

クライオ電顕でRUVBL1/2の環にDNAAF19とDPCDが結合する様子を示した

PaperDNAAF19–RUVBL1/2 complex recruits multiple adaptors to promote dynein arm assembly

First authorMafalda de Almeida Gomes (University College London, United Kingdom)

CorrespondingHannah M. Mitchison (University College London, United Kingdom), Takashi Ochi (University of Leeds, United Kingdom)

JournalProceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

Published2026.10.06

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

RUVBL1（シャペロン）RuvB-like 1
RUVBL2（シャペロン）RuvB-like 2
DNAAF19（組み立て因子）Dynein axonemal assembly factor 19
DPCD（アダプター）Protein DPCD

Ligands

ADPAdenosine-5'-Diphosphate

疑問・課題: 繊毛を動かすダイニンアームの組み立てでDNAAF19がどう働くかは、不明だった。
アプローチ: マウス組織でDNAAF19の相互作用相手を調べ、タンパク質の組み立てを助けるRUVBL1/2との複合体をクライオ電顕で解析した。
結果: DNAAF19はRUVBL1/2の環のRUVBL2に結合し、DPCDも同じ環のRUVBL2に5コピー結合していた。
わかったこと: DNAAF19はRUVBL1/2やDPCDとともに共シャペロン複合体として働き、ダイニンアームの組み立てを助けると提案された。
残された課題: DNAAF19とDPCDがRUVBL2のヌクレオチド交換を共同で促すかは、結論できていない。

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Highlights

DNAAF19はRPAP3-Cドメインのα6ヘリックスでRUVBL2に結合する。R175がD435・Y430と塩橋をつくり、L178とL182が疎水ポケットに入る。接触面は約700 Å2で、RPAP3やSPAG1の場合より小さい。

原文

“The interaction between hDNAAF19 and hRUVBL1/2 is primarily mediated by the α6 helix of RPAP3-C, where residue R175 forms salt bridges with D435 and Y430”Results

DPCDが結合したRUVBL2のサブユニットでは、ADPが減るか見えなくなる。著者はDPCDがヌクレオチド結合部位の「ゲート」を開けやすくすると考えるが、DPCDだけでは足りないとも述べている。

原文

“These results imply that hDPCD promotes an open conformation of the N terminus in hRUVBL2 subunits that exhibit incomplete ADP occupancy.”Results

原発性線毛運動異常症（PCD）で最も多い変異H154Pは、H154がP117と作る相互作用を失ってRPAP3-Cドメインを不安定にする。ただしRUVBL2との結合は弱いながら残り、部分的に機能を保つらしい。

原文

“The H154P variant destabilizes the RPAP3-C domain by losing the interaction”Results

Lab Notes

発現系: ヒトDNAAF19、RUVBL1、RUVBL2を大腸菌で共発現。
精製: Ni親和性精製のあと、サイズ排除クロマトグラフィー。
データ収集・解析: データはリーズ大学のAstbury Biostructure Laboratoryで収集。モデルはAlphaFold3、ChimeraX、PHENIX、Cootで構築。

10.08 · 04ホタルルシフェラーゼは、翻訳されながら少しずつ折りたたまれる同じ種類：リボソーム・翻訳・フォールディング

黄色ブドウ球菌のMurJの構造が、初めて明らかになった

外向きと内向きの2状態をクライオ電顕で解析し、大腸菌のMurJと同じ型の動きを示した

PaperStructures of the lipid II flippase from the monoderm pathogen Staphylococcus aureus

First authorYancheng E. Li (California Institute of Technology, USA)

CorrespondingWilliam M. Clemons (California Institute of Technology, USA)

JournalThe Journal of Biological Chemistry

Published2026.09.06

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

SaMurJ（脂質II輸送体）Polysaccharide biosynthesis protein, putative

疑問・課題: 外膜をもたない単膜細菌のMurJ（脂質IIの輸送体）は、配列の違いが大きく、構造が未解析だった。
アプローチ: 黄色ブドウ球菌のMurJ（SaMurJ）を、ナノボディやBRIL融合を使ってクライオ電顕で解析し、大腸菌MurJと比べた。
結果: SaMurJの外向き型（3.6 Å）と内向き型（3.5 Å）が決まり、全体の折れ畳みは大腸菌MurJと同じ型だった。
わかったこと: SaMurJも2つの状態を行き来する交互アクセス機構で脂質IIを運ぶと考えられる。
残された課題: SaMurJは大腸菌での機能補完ができず、脂質IIの認識の違いが関わる可能性がある。

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Highlights

SaMurJは大腸菌のMurJと配列が17%しか同じでないが、コアの12本の膜貫通ヘリックスと追加の2本（TM13-14）を持つ。著者は単膜細菌の脂質II輸送体の初めての構造だとしている。

原文

“providing the first structural view of a monoderm lipid II flippase.”Discussion

脂質IIのリン酸基を結ぶとされる正電荷の3つ組（K22-R176-K302）のR176をAlaに変えると、SaMurJは内向き型で止まった。この3つ組が基質の認識と構造変化を結びつけるという見方を支える。

原文

“The SaMurJALFA R176A adopts an inward-facing conformation that is similar to the inward-facing structure captured using the BRIL fusion (Fig. 2F).”Results

大腸菌MurJでヘリックスを折る保存配列G/A-E-G-AがSaMurJにはなく、G62とP64が蝶番になるとみられる。単膜と二膜の違いは、選択的な阻害剤を狙う手がかりになりうる。

原文

“In contrast, structural features unique to monoderm or diderm MurJ may provide opportunities for selective inhibition.”Discussion

Lab Notes

発現系: pETDuet ベクターで大腸菌 NiCo21 (DE3) に発現。IPTG 400 μM、18 °C で一晩。
コンストラクト: SaMurJ1-553 の C 末端に ALFA-10xHis。内向き型は N 末端の 7 残基を欠く 8-553 に BRIL を融合。
精製: LMNG で可溶化し、Ni-NTA → Superdex 200 ゲル濾過。野生型と BRIL 融合体には CHS を添加。
結晶化／グリッド作製: 抗 ALFA ナノボディ、または BAG2 Fab と抗 Fab ナノボディと複合体化。FOM を加え、Vitrobot Mark IV で凍結。
データ収集・解析: Titan Krios＋K3（300 kV）、cryoSPARC v4.6.1 で処理。Coot・Phenix でモデル構築。

10.29 · 07ファージの溶菌タンパク質は、MurJの空洞に尾を差し込む同じタンパク質：murJ
11.04 · 01PAβNは、MexBの空洞で3通りの姿をとる同じ種類：トランスポーター
10.30 · 06対称な大腸菌FtsEXが、非対称なEnvCを受け止める同じ種類：トランスポーター

Structure Update2026.10.163 Articles

TASK-2は細胞内が酸性になると、ジッパー状の門と脂質で閉じる

5つのクライオ電顕構造で解析。麻酔薬ブピバカインは脂質と同じ部位に入る

PaperMechanisms of intracellular pH gating and local anesthetic inhibition of the two-pore domain K+ channel TASK-2

First authorTrevor Docter (University of California Berkeley)

CorrespondingStephen G. Brohawn (University of California Berkeley)

JournalProceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

Published2026.10.08

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

TASK-2（Kチャネル）Potassium channel TASK2
ApoA-I（ナノディスク）Apolipoprotein A-I

疑問・課題: 細胞内のpHで開閉するカリウムチャネルTASK-2が、細胞内側でどう閉じ、麻酔薬にどう阻害されるかは不明だった。
アプローチ: マウスTASK-2の野生型、変異体、ブピバカイン存在下の構造をクライオ電顕で解析し、電気生理で確かめた。
結果: 酸性ではTM4がZゲートを作り、空洞に脂質が入る。ブピバカインは高pHで、脂質と重なる位置に結合した。
わかったこと: 細胞内側のpH感知はZゲートと脂質ブロックの2段で働き、ブピバカインも同じ空洞を塞ぐと考えられる。
残された課題: 空洞の脂質の有無とチャネル活性の関係は相関にとどまり、別の機構は排除できない。

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Highlights

pH 6.5では、各サブユニットのTM4の241〜246番付近がほどけて横向きに伸び、2本がβシートをつくって細胞質側の入り口をジッパーのように塞ぐ。著者はこれをZゲートと呼ぶ。

原文

“We refer to this as a “Z” (for zipper) gate.”Results

空洞に入った脂質のアシル鎖が、イオンの通り道を直接塞ぐ。L127N変異体は脂質が消えて開口確率が約40倍になり、K245Aでは開いたZゲートでも脂質が塞ぐ。二重変異で内側のpH感知が消えた。

原文

“TASK-2L127N has a ~40x higher PO than TASK-2WT at neutral pH”Results

ブピバカイン（IC50 7.6 μM）は開いたチャネルの空洞に結合し、密度は4通りの向きに合う。pH 6.5では脂質が先に入るため結合が見られず、L127N変異体はほとんど阻害されない。

原文

“Consistently, we found TASK-2L127N is nearly insensitive to bupivacaine block”Results

Lab Notes

発現系: マウスTASK-2（1〜335番）をPichia pastorisで発現。電気生理はアフリカツメガエル卵母細胞。
コンストラクト: 野生型とL127N、K245A、L127N/K245Aなどの変異体。
精製: DDM/CHSで抽出し、抗GFPナノボディのアフィニティークロマトグラフィーとゲル濾過で精製。
結晶化／グリッド作製: MSP1D1ナノディスク（DOPE:POPS:POPC＝2:1:1）に再構成。pH 8.5またはpH 6.5、ブピバカイン300 µMの有無。
データ収集・解析: Titan KriosまたはTalos Arctica。RELIONとcryoSPARCで処理（TOPAZ、ベイズ研磨、不均一でない精密化）。

11.05 · 05設計タンパク質WRAPで包むと、膜タンパク質が水に溶ける同じ種類：イオンチャネル
11.01 · 01MspAは、周りの脂質のアシル鎖を部分的に整列させる同じ種類：イオンチャネル
10.30 · 07HCN2の細胞質ドメインを移したチャネルは、縮んだ形をとる同じ種類：イオンチャネル

拮抗薬は別の場所に結合し、MRGPRX4の作動薬の結合を妨げる

クライオ電顕の3状態で、拮抗薬の結合に伴いE247が作動薬のリン酸の結合部位へ入り込んでいた

PaperStructural insights into the ligand modulation of MRGPRX4 conformational plasticity

First authorMengna Zhang (University of Science and Technology of China)

CorrespondingMinghu Song, Chunyu Wang (Hefei Comprehensive National Science Center, China), He Chen (Tianjin Medical University, China) ほか 1 名

JournalCell Discovery

Published2026.10.13

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

miniGsq（改変Gα）Gs-mini-Gq chimera
Gβ1（Gタンパク質β）Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
Gγ2（Gタンパク質γ）Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
scFv16（抗体断片）scFv16
MRGPRX4（かゆみ受容体）Soluble cytochrome b562,Mas-related G-protein coupled receptor member X4

Ligands

cmpd54-4A1E43(2~{S})-2-[[3-[[2-chloranyl-4-(trifluoromethyl)phenoxy]methyl]phenyl]carbonylamino]propanoic acid

疑問・課題: 胆汁酸によるかゆみを伝えるMRGPRX4が阻害される仕組みは分かっておらず、拮抗薬結合型の構造も未報告だった。
アプローチ: 作動薬DEX-P・拮抗薬cmpd54-4を結合した状態とリガンドなし（apo）の3状態をクライオ電顕で解析した。
結果: 拮抗薬は作動薬と別の部位に結合し、細胞外ループ2のW158が外へ回って窪みができた。細胞外ループ3のE247は作動薬の結合部位へ入っていた。
わかったこと: 拮抗薬は作動薬と結合部位を奪い合うのではなく、細胞外側の構造を変えて作動薬の結合を立体的に妨げると考えられる。
残された課題: 拮抗薬結合型は完全な不活性型ではなくGタンパク質と結合した中間状態で、不活性化の細かな段階は調べられていない。

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Highlights

拮抗薬cmpd54-4は作動薬と別の亜ポケットに結合する。作動薬型ではW158が窪みをふさぐが、拮抗薬型ではW158が外向きになり専用の窪みができる。apo構造のW158も外向きだった。

原文

“Notably, this antagonist-binding pocket was inaccessible in the DEX-P-bound MRGPRX4 structure (Fig. 4c), where the ECL2 residue W1584.61 projected into the pocket and occluded antagonist binding (Fig. 4d–f).”Results

拮抗薬型ではE247が陽性の窪み（R82・R86・R95）に入って塩橋を作り、作動薬のリン酸の結合部位をふさぐ。著者は、これほど大きな拮抗薬誘導の構造変化はクラスA GPCRでは珍しいと述べている。

原文

“Such extensive antagonist-induced conformational changes are uncommon among class A GPCRs.”Discussion

拮抗薬の結合部位は多型のある83位から離れ、IC50は2つの変異型で同程度だった。著者は、このポケットを狙う拮抗薬は多型による効き方の差を避けられる可能性があると考えている。

原文

“DEX-P was more potent against the S832.61 variant, whereas cmpd54-4 exhibited similar IC50 values against both.”Discussion

Lab Notes

発現系: Sf9細胞に、MRGPRX4・miniGsqβ1γ2・scFv16のバキュロウイルスを2:1:1で共感染させて発現。
コンストラクト: S83型ヒトMRGPRX4のN末端にHAシグナル・Flag・10×His・TEV部位・BRILを付加。miniGsqはminiGsにGαqのα5ヘリックスの鍵残基を移したキメラ。
精製: LMNG/CHSで可溶化 → TALON → Superdex 200。ピーク画分にDEX-P 300 μMまたはcmpd54-4 200 μMを加え、約3 mg/mLに濃縮。
結晶化／グリッド作製: Quantifoil R1.2/1.3（300メッシュ）、Vitrobot、4℃・湿度100%、ブロット3.5秒。
データ収集・解析: Titan Krios（300 kV）＋K3、カウンティングモード、0.82 Å/pixel、総線量50 e-/Å2。cryoSPARC v4.4.1で処理。

10.21 · 11D3受容体はGαiと共役せず、Gαoを選ぶ同じタンパク質：cybC、GNG2、GNB1
10.30 · 04ウイルスGPCRで、Gq活性化の途中の状態を3つ捉えた同じタンパク質：GNG2、GNB1
10.21 · 07ドッキングで探したTAAR1作動薬を、構造で確かめた同じタンパク質：GNG2、GNB1

ランダムな環状ペプチドから、細胞内で働くKeap1阻害剤を得た

15,360種から選んで改良し、Keap1との結晶構造で結合の仕方を確かめた

PaperGeneration of membrane-permeable cyclic peptides inhibiting protein–protein interaction

First authorXinjian Ji (École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL), Switzerland)

CorrespondingChristian Heinis (École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL), Switzerland)

JournalNature Chemical Biology

Published2026.06.01

LicenseCC BY 4.0

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Proteins & Nucleic Acids

環状ペプチド30（阻害剤）Kelch-like ECH-associated protein 1

疑問・課題: 事前にリガンドの情報がない標的に、細胞膜を通る環状ペプチドをゼロから作るのは難しかった。
アプローチ: Keap1とNrf2の結合を妨げる分子を15,360種のランダムな環状ペプチドから探し、3回の改良を重ねた。
結果: 最良のペプチド30はKi 53 nMでKeap1に結合し、細胞のレポーターアッセイで用量依存的に働いた。
わかったこと: 電荷を持たない小さなペプチドが、Nrf2とは別の接触でKeap1に結合し、細胞内で結合を阻害できた。
残された課題: 細胞での活性は試験管内より弱く、排出ポンプが原因の可能性があると著者は述べる。

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Highlights

ナノモル規模で合成した約1.5万種のライブラリーを混合物のまま選別した。最初のヒットの活性には、二量体・三量体の副産物とシステイン（C434）とのジスルフィド交換が寄与した可能性があると著者は書く。

原文

“Interestingly, our identification of the two initial Keap1–Nrf2 inhibitors 1 and 2 from library 1 benefited from some unexpected allies: dimeric and trimeric peptide byproducts that showed enhanced activity, as well as potential covalent interactions through disulfide exchange with a target protein cysteine residue.”Discussion

Keap1に結合した直鎖ペプチド6のX線構造（1.70 Å）は、Nrf2が結合する場所を占めながら、まったく違う接触をしていた。電荷による相互作用に頼らず、水素結合の受容基が主役だった。環状体の結晶は還元剤DTTのため得られていない。

原文

“Unlike Nrf2, peptide 6 did not rely on charged interactions and used mostly H-bond acceptor groups for H-bonding interactions”Results

ペプチド30はNrf2由来のペプチドと分子量・親和性が近いが、電荷がなく、水素結合の供与基は2個（Nrf2は9個）、極性表面積は203 Å²（433 Å²）と極性がずっと低い。この低さが膜透過と細胞内での阻害に重要だったと著者は述べる。

原文

“Notably, while the two peptides are similar in molecular weight (890.6 Da for 30 versus 1,052.1 Da for Nrf2) and binding affinity (53 nM versus 23 nM), peptide 30 is far less polar, having no charges (versus four negative charges in the Nrf2 sequence), featuring only two H-bond donors (versus nine) and a substantially lower topological polar surface area (TPSA of 203 Å2 versus 433 Å2).”Results

Lab Notes

発現系: ヒトKeap1 Kelchドメイン（321–609）を大腸菌BL21(DE3)で発現（IPTG 0.5 mM、20℃で一晩）。
コンストラクト: N末端にHis6タグとTEV切断部位。結晶化にはE540A/E542Aの2置換体を使い、TEVでタグを除去。
精製: Ni-NTAアフィニティ、続いてSuperdex 75のサイズ排除クロマトグラフィー。
結晶化／グリッド作製: Keap1にペプチド6・30・33・34を8倍モル過剰で混ぜ、18℃のシッティングドロップ蒸気拡散で共結晶化。25%グリセロールで凍結保護。
データ収集・解析: ESRFのMASSIF-1/-3（ペプチド6・30）とSLSのPX-I（33・34）で回折データを収集。XDS、PHENIXの分子置換（1U6D）、Cootで構築。

11.05 · 02Doc2Bは、Munc13-1がシンタキシンを開く部位をふさぐ同じ種類：転写調節・シグナル伝達
10.29 · 20エラグ酸は、YTHDF3種すべてのm6A認識を妨げる同じ種類：転写調節・シグナル伝達
10.29 · 15転写因子RamRは、2か所の変異で鏡像体を見分ける同じ種類：転写調節・シグナル伝達

Not Covered

Reprogramming the Rossmann fold signature motif creates orthogonal redox biocatalysts — Nat Commun（新しい構造）
R1-32-like public antibodies acquire tolerance to SARS-CoV-2 antigenic drift through somatic hypermutation — PLoS Biol（新しい構造）
Structural basis for membrane-dependent positive feedback regulation of DOCK11 by activated Cdc42 — Proc Natl Acad Sci U S A（新しい構造）
Molecular Architecture of the H2AX-Containing Nucleosome from Arabidopsis — Cells（新しい構造）
Structural basis of assembly-dependent activation of the MAD3–MAD4 nuclease in the Pseudomonas aeruginosa MADS defense system — Nucleic Acids Res（新しい構造）
Structural basis of the gating mechanism of the large-conductance mechanosensitive channel from Escherichia coli — Nat Commun（新しい構造）
A single amino acid mutation alters substrate specificity towards l-glucose in a bacterial l-galactose dehydrogenase — Biochem Biophys Rep（新しい構造）
Small molecule inhibition of voltage dependent anion channel 1 reroutes mitochondrial metabolite flux — Mol Cells（新しい構造）
Reply to Cantwell Chater and Shahsavar: Clarifying PDB deposition records and local model interpretation in GlyT2 structures — Proc Natl Acad Sci U S A（新しい構造（PDB ID が本文にない））
Structural insights into the exosite-mediated activation of factor IX by factor XIa using cryogenic electron microscopy — J Thromb Haemost（新しい構造（PDB ID が本文にない））
Reversible Dimerization of Cytochrome Oxidase in Detergent Solution as Detected by Dynamic Light Scattering — Int J Mol Sci（新しいマップ（EMDB））

Contents

CLN8は、BMPの材料LPGを立体を選んでつくる酵素だ

DNAAF19は、シャペロンRUVBL1/2に結合して働くらしい

黄色ブドウ球菌のMurJの構造が、初めて明らかになった

TASK-2は細胞内が酸性になると、ジッパー状の門と脂質で閉じる

拮抗薬は別の場所に結合し、MRGPRX4の作動薬の結合を妨げる

ランダムな環状ペプチドから、細胞内で働くKeap1阻害剤を得た

Picked up Today’s Structure2026.10.161 Article

CLN8は、BMPの材料LPGを立体を選んでつくる酵素だ

Proteins & Nucleic Acids

Ligands

Highlights

Lab Notes

New Structure2026.10.162 Articles

DNAAF19は、シャペロンRUVBL1/2に結合して働くらしい

Proteins & Nucleic Acids

Ligands

Highlights

Lab Notes

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Highlights

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TASK-2は細胞内が酸性になると、ジッパー状の門と脂質で閉じる

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Highlights

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Ligands

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